Ензимите - създадени да разрушават!

Природа, начин на действие и методи за производство на ензими

Ензимите са молекули, изградени основно от протеини, които се откриват във всяка една клетка на всяко растение или животно. Те влизат в състава на енергийните централи на клетката – митохондриите, и стартират различни химични реакции или спомагат по-бързото протичане на химичните реакции, без при това самите ензими да се променят.

Всяка цивилизация е използвала ензими, независимо дали е знаела за това или не, за да приготвя вино, сирене, хляб. От хилядолетия ензимите помагат на хората да приготвят и консервират храната си.

Ензимите са тези, които работят постоянно и ни поддържат живи. Във всеки един момент в тялото ни има няколко милиона работещи ензима, които му позволяват да извършва такива сложни задачи като дишане, четене, чуване, говорене.

До този момент в човешкото тяло са открити над 3 000 различни ензима, като милиони от всеки един от тях поддържат и обновяват тялото ни и го предпазват от инфекции.

Ензимите лежат в основата на регулирането на съвкупността от химични реакции, която се обозначава с името метаболизъм.

Метаболизмът може условно да бъде разделен на две групи реакции - анаболизъм и катаболизъм.

  • Анаболизмът е процесът на изграждане на нови съединения и структури (например образуване на нова тъкан) чрез комбиниране на по-прости изходни съединения в по-сложни.
  • Катаболизмът е обратният на анаболизма процес - той включва процесите, които разграждат веществата до по-прости съединения (например храносмилането). Ензимите катализират химичните процеси, които правят метаболизма възможен.

Ензимите играят роля и на вещества, които правят съставките на храната достъпни за усвояване от организма ни. Произвеждането на ензими в тялото ни може да намалее, след като навършим зряла възраст, когато имаме травми, когато сме подложени на стрес и в такъв случай недостигът им трябва да бъде компенсиран от външен източник.

Недостигът дори само на един ензим би повлиял върху целия ни метаболизъм и поради това може да се наложи да приемаме богати на ензими храни или специални ензимни суплементи.

Основни класове ензими

Ензимите се класифицират в шест основни класа на базата на това как действат, какъв е техният субстрат и какъв е типът реакция, която стартират или ускоряват.

Шестте основни ензимни класа са:

  • Хидролази - освен другите си действия тази група ензими разграждат протеините, въглехидратите и мазнините в процеса на храносмилане чрез добавяне на една молекула вода към техните молекули.
  • Изомерази - тази група ензими действа като катализатор на преподреждането на определени химични групи в една и съща прицелна молекула.
  • Лигази - чрез използване на енергиен източник тази група ензими действа като катализатор на формирането на химична връзка между две субстратни (прицелни) молекули.
  • Лиази - чрез добавянето или заместването на химични групи тази група ензими действа като катализатор на образуването на двойни връзки между атомите.
  • Оксидоредуктази - тази група ензими прави възможни процесите на окисление и редукция.
  • Трансферази - тази ензимна група прехвърля (трансферира) химични групи от една прицелна молекула върху друга такава.

По-голямата част от ензимите са "катаболитни" - те разграждат сложните съединения до по-прости, усвояеми вещества.

Например храносмилателните ензими помагат в разграждането на храната до по-прости съединения, каквито са аминокиселините, моно- и дизахаридите, естерите и т.н. чрез разкъсване на химичните връзки, които поддържат тези по-прости съединения в по-сложни молекули.

Всички ензими са субстратно специфични, което означава, че например един ензим ще е нужен за разграждане на белтъците в месото и съвсем друг – за да разгради въглехидратите на картофите.

Как работят ензимите?

Има две основни теории, които се опитват да обяснят механизма на действие на ензимите:

Теория за взаимодействието ключ-ключалка

Според тази теория "правилният" субстрат за даден ензим действа като ключ, който влиза в специфичен активен център на ензима - "ключалка", като по този начин ензимът се активира.

Теория за индуцируемото взаймодействие

Тази теория приема, че след като попадне в обкръжението на субстрата си, ензимът така променя формата си, че да може да обхване субстрата или да се свърже с него. Както и в други случаи, в момента се приема, че в реални условия са верни и двете, тоест механизмът на действие на ензимите се описва с нещо средно между тези две теории.

Мястото, в което ензимът се свързва със субстрата се нарича активен център. За да може един ензим да упражнява действието си върху прицелната молекула - субстрата, задължително е субстратът да е попаднал точно в активния център на ензима. Това e един вид предпазна мярка, която има за цел ензимът да разпознава само специфичните си прицелни молекули, като по този начин клетката пести енергия.

За да може един протеин (ензимът) да катализира химична реакция, първото задължително условие е ензимът и субстратът да са вече свързани. След това, в най-простия случай, ако означим ензимът с Е, субстратът с S и продуктът - с P, то основният реакционен път е: E + S -> ES -> EP -> E + P.

От този реакционен път се вижда, че има ограничение в количеството на субстрата, което една единична ензимна молекула може да обработва в даден момент. Ако концентрацията на субстрата нарастне, скоростта, с която се образува продукт също нараства до една крайна, максимално възможна стойност Vmax.

В този момент ензимната молекула е наситена със субстрат и скоростта на ензимно-катализираната реакция зависи само от това колко бързо ензимът може да обработи субстратната молекула. Максималната скорост, разделена на ензимната концентрация дава т.нар. оборотно число (turnover number).

Обичайно оборотното число е около 1 000 субстратни молекули, обработени от една ензимна молекула за една секунда, но се срещат и ензими със стойности на търновър от 1 до 10 000!

Естествено, работната скорост на ензимите зависи от "работната среда", в която те са поставени и поради тази причина се влияе от здравословното състояние на индивида.

Регулация на ензимната активност - ензимни кофактори, коензими и инхибитори

Повечето ензими могат да функционират само ако са свързани с малки молекули, наричани коензими или кофактори. Кофактори са някои соли – цинк, магнезий, мед и калций.

В други случаи един неактивен ензим (наричан апоензим) може да стане активен (холоензим) само ако се свърже с органично (или неогранично) съединение, наричано коензим. Типични примери за коензими са витамин С и витамините от групата B.

Освен вещества, за които се знае, че улесняват работата на ензимите, известни са и вещества, които потискат (инхибират) ензимната активност.

Някои ензимни инхибитори се наричат "конкурентни", защото те структурно са много подобни на специфичния за даден ензим субстрат и по този начин го имитират. Вследствие на това ензимът не може да направи разлика между субстрата и неговият структурен аналог (инхибитора) и с равна вероятност свързва и двата вида молекули, при което общата скорост на получаване на целевия продукт P намалява.

Очевидно е, че колкото по-висока е концентрацията на инхибитора и по-ниска концентрацията на субстрата, толкова по-силно ще е понижаването на ензимната активност.

Други ензимни инхибитори се наричат "неконкурентни", защото те намаляват скоростта на получаване на краен продукт независимо от концентрацията на субстрата, като реагират с реактивоспособни центрове в ензимната молекула, различни от активните центрове – алостерични центрове за регулация.

По-голямата част от лекарствата действат като алостерични инхибитори. Същото се отнася и за органичните разтворители като метанол, етанол, етиленгликол и други, които също подтискат функционирането на широк ранг от ензими.

Все пак всеки ензим рано или късно се "уморява" от работа и след това "умира" - разгражда се. След като даден ензим започне да показва признаци на "умора", други ензими го разграждат и транспортират отпадните продукти за включване наново в клетъчния анаболизъм.

Някои ензими съществуват само за около 20 минути, а други - със седмици. На мястото на отстранения, функционално негоден вече ензим, идва новосинтезиран ензим от същия вид.

Как се произвеждат ензимите?

Телата ни произвеждат редица ензими, които са еднакви с тези на множество различни животни.

Например трипсинът (при хората произвеждан от задстомашната жлеза) се открива и в много други организми, като рибите и насекомите. Независимо от произхода си, трипсинът е хидролаза и ще катализира винаги една и съща реакция и по тази причина знаем какво действие да очакваме от ензими, които са изолирани от животни.

Най-често животинските органи, от които се извличат ензими, са задстомашна жлеза, черен дроб и/или стомах от свине, говеда и друг едър рогат добитък. Ензимите, които се извличат от тези органи са широк набор от протеази, амилази и липази като трипсин, химотрипсин, пепсин и ренин.

Други форми на ензимен суплемент са протоморфогените. В тях се включват суплементи, произведени от органи или жлези, които съдържат естествено отделящия се ензимен набор от съответният орган/жлеза. Такива суплементи могат да бъдат получени от задстомашната жлеза, щитовидните жлези, яйчниците, тестисите, мозъка и др.

Тъй като са в естествените им съотношения, количеството на ензимите в състава на протоморфогените зависи от вида на животното, органа или жлезата, от които са изолирани и начина на обработка.

Освен от животни, много ензими могат да бъдат извлечени от някои растения с особено високи количества ензими. Такива са ензимите, намиращи се в ананаса (бромелин), папаята (папаин), смокинята (фицин) и ечемика (малцова диастаза) - те могат да бъдат получени направо от храната чрез директното й консумиране.

Бромелинът например спомага за смилането на протеините до аминокиселини и по тази причина спокойно можете да консумирате изсушен ананас заедно с протеиновия шейк.

В допълнение, високото съдържание на витамини и минерали прави ананаса една от най-пълноценните, ензимно богати храни.

Бактериите и някои микрогъби са друг източник на ензими, известни като микробиални ензими. За да бъдат произведени, микроорганизмите се култивират в специална хранителна среда в средни по размер съдове, наречени биореактори.

Благодарение на най-различните видове ферментация, която микроорганизмите осъществяват в биореактора, се набюдава натрупване на ензими в хранителната среда или вътре в самите клетки.

Със специални методи на разделяне, изолиране и пречистване от микробната биомаса или от културалната среда се получават сравнително евтини и високоефективни ензими. По тази причина биотехнологичното производство на ензими дава около 90% от всички индустриално произвеждани ензими.

Подобна технология се използва и при производството на витамини, аминокиселини и антибиотици. Някои от ензимите, които се включват в състава на ензим-съдържащите суплементи ще бъдат разгледани в друга статия.

Този текст е публикуван на 13.09.2004 и е актуализиран на 07.11.2011.

Хареса ли ти?

Сподели с приятели в:

Седмичен бюлетин от BB-Team

100% полезно съдържание и съвети. 0% спам.

apple-placeholderarrowback-arrowbb-hexbb-lettersbeginner-wizardbodyweight-wizardbookmarkGroupcartcheckoutclosecrossdiarydocumentdumbbell-wizardexpert-wizardfacebook-iconfacebookfemale-wizardfemalefootnotesforum-blockforum-editforum-favorite-postforum-flagforum-followforum-new-postforum-recommendforum-subscribeforumgains-wizardghost-image-squareghost-imagegoogle-iconGoogle+gym-wizardhabitillustration-404instagramleft-arrowlogo-smallloss-wizardmail-iconMailmaintain-wizardmale-wizardmaleman-placeholdermeasurementsmedium-wizardmessagesmy-bbnewsletterphotosplaceholderpollprofileread-laterreadingright-arrowsearchseparator-carrotseparator-dumbbellseparator-shoeservice-1service-2service-3service-4servicestarstoresubmit-arrowticktop-arrowtwitter-iconTwitterwoman-placeholder1